Opis: Enzyme - Hans Bisswanger

Vorwort XI Zusatzmaterial: Power-Point Animationen XIII Abkurzungen XV 1 Einleitung 1 1.1 Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein Uberblick 1 1.2 Wie sind Enzyme entstanden? 4 1.3 Ribozyme 5 1.4 Weiterfuhrende Literatur uber Enzyme 7 1.5 Literatur 8 2 Struktur der Enzyme 13 2.1 Primarstruktur 13 2.2 Sekundarstruktur 15 2.3 Tertiarstruktur 18 2.4 Quartarstruktur 21 2.5 Verlauf der Proteinfaltung 25 2.6 Katalytisches Zentrum und Coenzyme 27 2.6.1 Biotin 29 2.6.2 Liponsaure 30 2.6.3 Thiamindiphosphat 32 2.6.4 Coenzym A 33 2.6.5 Pyridoxalphosphat 33 2.6.6 Tetrahydrofolat 34 2.6.7 Cobalamin 35 2.6.8 Nicotinamid-Coenzyme 37 2.6.9 Flavin-Coenzyme 38 2.6.10 Coenzym Q 39 2.6.11 Porphyrin-Coenzyme 39 2.6.12 Metallionen als Cofaktoren 42 2.7 Literatur 45 3 Enzymklassen, Enzymnomenklatur 47 3.1 Klasse 1: Oxidoreduktasen 48 3.2 Klasse 2: Transferasen 55 3.3 Klasse 3: Hydrolasen 66 3.4 Klasse 4: Lyasen 72 3.5 Klasse 5: Isomerasen 75 3.6 Klasse 6: Ligasen 77 3.7 Literatur 79 4 Allgemeine Eigenschaften von Enzymen, Enzymtests 81 4.1 Woran erkennt man ein Enzym? 81 4.2 Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu berucksichtigen? 81 4.3 pH-Abhangigkeit der Enzymaktivitat 83 4.4 Temperaturabhangigkeit der Enzymaktivitat 84 4.5 Abhangigkeit der Enzymaktivitat von der Ionenstarke 88 4.6 Allgemeine Regeln fur Enzymtests 89 4.7 Aufbewahrung von Enzymen 91 4.8 Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen 92 4.9 Vorgehensweise beim Enzymtest 92 4.10 Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten 95 4.11 Wie bestimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen? 97 4.12 Vom Einzelnachweis zum Massentest 98 4.12.1 Aspekte fur Einfach- und Mehrfachtests 98 4.12.2 Tests auf Mikrotiterplatten 99 4.12.3 Microarray-Verfahren 100 4.13 Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen 101 4.14 Literatur 105 5 Methoden fur Enzymuntersuchungen 107 5.1 OptischeMethoden 107 5.1.1 Absorptionsfotometrie 107 5.1.2 Fluoreszenzspektroskopie 117 5.1.3 Polarisationsspektrokopie, optische Rotationsdispersion, Circulardichroismus 123 5.2 ElektrochemischeMethoden 124 5.2.1 pH-Bestimmung, Glaselektrode 124 5.2.2 pH-Stat 126 5.3 Methoden zur Messung schneller Reaktionen 126 5.3.1 Flussmethoden 126 5.3.2 Relaxationsmethoden 129 5.4 Literatur 132 Inhaltsverzeichnis VII 6 Enzymisolierung 135 6.1 Wie gewinnt man Enzyme? 135 6.2 Wie reinigt man Enzyme? 137 6.3 Fallungsmethoden 140 6.4 Ultrafiltration und Dialyse 141 6.5 Zentrifugation 142 6.6 SaulenchromatografischeMethoden 144 6.6.1 Ionenaustauschchromatografie 145 6.6.2 Gelfiltration 147 6.6.3 Adsorptionschromatografie 148 6.6.4 Hydrophobe Chromatografie 149 6.6.5 Affinitatschromatografie 149 6.7 ElektrophoretischeMethoden 150 6.8 Literatur 152 7 Ligandenbindung 155 7.1 Wie findet das Substrat sein Enzym? 155 7.2 Worauf beruht die Starke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren? 160 7.3 Formulierung der Bindungsgleichung 162 7.4 Wie misst man die Ligandenbindung? 168 7.4.1 Gleichgewichtsdialyse 168 7.4.2 Ultrafiltration und Ultrazentrifugation 170 7.4.3 Oberflachen-Plasmon-Resonanz 171 7.5 Literatur 172 8 Kinetische Behandlung von Enzymreaktionen 173 8.1 Reaktionsordnung 173 8.1.1 Reaktionen erster Ordnung 173 8.1.2 Reaktionen zweiter Ordnung 175 8.1.3 Reaktionen nullter Ordnung 176 8.2 Michaelis-Menten-Gleichung 177 8.2.1 Theorie der Michaelis-Menten-Gleichung 177 8.2.2 Anwendung der Michaelis-Menten-Gleichung 182 8.2.3 Auswertung enzymkinetischer Daten 186 8.2.4 Ein Schritt zuruck - wie bestimmt man die Reaktionsgeschwindigkeit? 189 8.3 Ruckreaktion 193 8.4 Literatur 196 9 Enzymhemmung 199 9.1 Kategorien der Enzymhemmung 199 9.2 Reversible Enzymhemmung 201 9.2.1 Kompetitive Hemmung 201 9.2.2 Nicht-kompetitive Hemmung 207 VIII Inhaltsverzeichnis 9.2.3 Unkompetitive Hemmung, Substrathemmung 213 9.2.4 Andere Hemmarten 218 9.3 Literatur 221 10 Mehrsubstratreaktionen 223 10.1 Darstellungsweise vonMehrsubstratreaktionen 223 10.2 Die verschiedenenMechanismen derMehrsubstratreaktionen 225 10.3 Analyse vonMehrsubstratreaktionen 227 10.4 Literatur 231 11 Allosterische Enzyme 233 11.1 Grundlagen der Kooperativitat 233 11.2 Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen 235 11.3 Sequenz-Modell und negative Kooperativitat 243 11.4 Kinetische Kooperativitat, das Slow-Transition-Modell 246 11.5 Literatur 248 12 Passgerechte Enzyme: Immobilisierung, Enzymreaktoren und kunstliche Enzyme 251 12.1 Immobilisierung von Enzymen 251 12.1.1 Allgemeine Aspekte der Immobilisierung 251 12.1.2 Nicht-kovalente Fixierung 253 12.1.3 Kovalente Fixierung 253 12.1.4 Quervernetzung 254 12.1.5 Mikroverkapselung 255 12.1.6 Entrapment 255 12.2 Enzymreaktoren 256 12.2.1 Ruhrkesselreaktoren 257 12.2.2 Festbettreaktoren 258 12.3 Kunstliche Enzyme 258 12.3.1 Katalytische Antikorper 260 12.3.2 Synzyme 261 12.4 Literatur 262 13 Enzyme im praktischen Gebrauch 265 13.1 Enzyme in der Industrie 265 13.1.1 Allgemeine Aspekte 265 13.1.2 Proteinspaltende Enzyme 267 13.1.3 Enzyme des Kohlenhydratstoffwechsels 269 13.1.4 Oxidierende Enzyme 271 13.1.5 Lipasen 272 13.1.6 Aminosauresynthesen 273 13.1.7 Weitere Enzyme in industrieller Anwendung 273 Inhaltsverzeichnis IX 13.2 Enzyme in Medizin und Therapie 274 13.3 Literatur 278 14 Ausblick 281 14.1 Literatur 282 Sachverzeichnis 283

Szczegóły: Enzyme - Hans Bisswanger

Tytuł: Enzyme
Autor: Hans Bisswanger
Producent: Blackwell Verlag GmbH
ISBN: 9783527336753
Rok produkcji: 2015
Ilość stron: 308
Oprawa: Miękka
Waga: 0.67 kg

Recenzje: Enzyme - Hans Bisswanger